Глі іле арг мет тре. Білки, їх будова та функції. Функції білків. "Обмін жирних кислот"
CH 3 СН 3
ІЕТ знаходиться в області рН ≈7
ГЛІ - ГЛУ
(CH 2) 2-СООН (СН 2) 2 - СООН
ІЕТ знаходиться в області рН<7
ГЛІ – ЛІЗ
H 2 N–CH 2 –CO–NH–CH–COOH ↔ H 3 N + –CH 2 –CO–NH–CH–COO ‾
(CH 2) 4 -NН 2 (СН 2) 4 - NН 2
ІЕТ знаходиться в області рН>7
16.4 БІЛКИ
Білки - високомолекулярні азотовмісні біологічні макромолекули, що складаються з біогенних α,L-амінокислот, пов'язаних у лінійну послідовність пептидними (амідними) зв'язками
Найпростіший білок – поліпептид, що містить у своїй структурі щонайменше 70 амінокислотних залишків.
Білки – найважливіші компоненти клітини, їх частку припадає щонайменше 50% сухої ваги. Вони здійснюють реалізацію генетичної інформації, побудову структур клітини та організму, перебіг метаболічних процесів, імунний захист організму.
Різниця між пептидами та білками не лише кількісна, а й якісна. Після біосинтезу поліпептидного ланцюга білків на рибосомах і подальшого її сходження в гідрофільне середовище цитозоля формуються мимовільно вищі рівні її організації - вторинна, третинна, а для ряду білків - четвертинна структура.
1. Первинна структура- Визначається як лінійна послідовність біогенних амінокислот, пов'язаних пептидними зв'язками. Вона генетично детермінована кожного конкретного білка в послідовності нуклеотидів інформаційної РНК. Первинна структура визначає і вищі рівні організації білкових молекул. Знаючи первинну структуру можна послідовно отримати білок синтетично (вперше був синтезований інсулін, згодом багато інших білків, так широкого поширення набули синтетичні поліпептиди для лікування СНІДУ, багатьох інших захворювань).
2. Вторинна структурабілка – локальна конформація поліпептидного ланцюга, що виникає в результаті обертання окремих її ділянок, що призводить до скручування, складання або вигину цієї ділянки ланцюга. Вторинна структура може бути представлена α-спіраллю, β-структурою (структура
складчастого листа).
3.Третична структура- конформація (розташування у просторі) всього поліпептидного ланцюга, обумовлена взаємодією елементів вторинної структури як прилеглих, і віддалених амінокислотних залишків. У її формуванні та стабілізації беруть участь усі види взаємодій: гідрофобне, вандервальсове, електростатичне (іонне), дисульфідні ковалентні зв'язки. Найбільш значущими є гідрофобна взаємодія та дисульфідні зв'язки.
4. Четвертична структурабілки. Спосіб укладання в просторі окремих поліпептидних ланцюгів (однакових або різних) з третинною структурою, що призводить до формування єдиного в структурному та функціональному відносинах макромолекулярного утворення ( мультиміра).
Кожен окремий поліпептидний ланцюг у структурі мультимеру називається протоміром.Протоміри стерично комплементарні та пов'язують структуру нековалентними зв'язками. Так наприклад, молекула білка, що входить до складу крові - гемоглобіну складається з декількох симетрично побудованих частинок (однакових поліпептидних ланцюгів), що мають однакову первинну, вторинну і третинну структуру.
Розділ III. БІЛКИ
§ 6. АМІНОКИСЛОТИ ЯК СТРУКТУРНІ ЕЛЕМЕНТИ БІЛКІВ
Природні амінокислоти
Амінокислоти у живих організмах зустрічаються переважно у складі білків. Білки побудовані переважно двадцятьма стандартними амінокислотами. Вони є a-амінокислотами і відрізняються один від одного будовою бічних груп (радикалів), що позначаються буквою R:
Різноманітність бічних радикалів амінокислот грає ключову роль формуванні просторової структури білків, при функціонуванні активного центру ферментів.
Структура стандартних амінокислот наведена наприкінці параграфа табл.3. Природні амінокислоти мають очевидні назви, оперувати якими при записах структури білків незручно. Тому для них введені трилітерні та однолітерні позначення, які також представлені в табл.3.
Просторова ізомерія
У всіх амінокислот, крім гліцину, a-вуглецевий атом є хіральним, тобто. їм характерна оптична ізомерія. У табл. 3 хіральний атом вуглецю позначений зірочкою. Наприклад, для аланіну проекції Фішера обох ізомерів виглядають так:
Для їх позначення, як і вуглеводів, використовується D, L-номенклатура. До складу білків входять лише L-амінокислоти.
L-і D-ізомери можуть взаємно перетворюватися один на одного. Цей процес називається рацемізацією.
Цікаво знати! У білку зубів – дентині –L-аспарагіновакислота мимоволі рацемізується при температурі людського тіла зі швидкістю 0,10 % на рік. У період формування зубів у дентині міститься лишеL-Апарагінова кислота, у дорослої ж людини в результаті рацемізації утворюєтьсяD-Апарагінова кислота. Чим старша людина, тим вищий вміст D-ізомеру. Визначивши співвідношення D-і L-ізомерів можна досить точно встановити вік. Так було викрито мешканців гірських селищ Еквадору, які приписували собі занадто великий вік.
Хімічні властивості
Амінокислоти містять аміно- та карбоксильну групи. Через це вони виявляють амфотерні властивості, тобто властивості і кислот та основ.
При розчиненні амінокислоти у воді, наприклад, гліцину, його карбоксильна група дисоціює з утворенням водню іону. Далі іон водню приєднується за рахунок неподіленої пари електронів у атома азоту до аміногрупи. Утворюється іон, в якому одночасно присутні позитивний та негативний заряди, так званий цвіттер-іон:
Така форма амінокислоти є переважною в нейтральному розчині. У кислому середовищі амінокислота, приєднуючи іон водню, утворює катіон:
У лужному середовищі утворюється аніон:
Таким чином, залежно від рН середовища амінокислота може бути позитивно зарядженим, негативно зарядженим та електронейтральним (при рівності позитивних і негативних зарядів). Значення рН розчину, у якому сумарний заряд амінокислоти дорівнює нулю, називається ізоелектричною точкоюданої амінокислоти. Для багатьох амінокислот ізоелектрична точка лежить поблизу рН 6. Наприклад, ізоелектричні точки гліцину та аланіну мають значення 5,97 та 6,02 відповідно.
Дві амінокислоти можуть реагувати один з одним, внаслідок чого відщеплюється молекула води та утворюється продукт, який називається дипептидом:
Зв'язок, що з'єднує дві амінокислоти, має назву пептидного зв'язку. Якщо скористатися літерними позначеннями амінокислот, утворення дипептиду можна схематично представити так:
Аналогічно утворюються трипептиди, тетрапептидиі т.д.:
H 2 N – ліз – ала – глі – СООН – трипептид
H 2 N – трп – гіс – ала – ала – СООН – тетрапептид
H 2 N – тир – ліз – глі – ала – лей – глі – трп – СООН – гептапептид
Пептиди, що складаються з невеликої кількості амінокислотних залишків, мають загальну назву олігопептиди.
Цікаво знати! Багато олігопептидів мають високу біологічну активність. До них відноситься ряд гормонів, наприклад, окситоцин (нанопептид) стимулює скорочення матки, брадикінін (нанопептид) пригнічує запальні процеси у тканинах. Антибіотик граміцидин С (циклічний декапептид) порушує регуляцію іонної проникності в мембранах бактерій і цим вбиває їх. Грибні отрути аманітину (октапептиди), блокуючи синтез білка, здатні викликати сильне отруєння у людини. Широко відомий аспартам - метиловий ефір аспартілфенілаланіну. Аспартам має солодкий смак та використовується для надання солодкого смаку різним продуктам, напоям.
Класифікація амінокислот
Існує кілька підходів до класифікації амінокислот, але найкращою є класифікація, заснована на будові їх радикалів. Виділяють чотири класи амінокислот, що містять радикали наступних типів; 1) неполярні (або гідрофобні); 2) полярні незаряджені; 3) негативно заряджені та 4) позитивно заряджені:
До неполярних (гідрофобних) відносяться амінокислоти з неполярними аліфатичними (аланін, валін, лейцин, ізолейцин) або ароматичними (фенілаланін і триптофан) R-групами і одна сірковмісна амінокислота - метіонін.
Полярні незаряджені амінокислоти порівняно з неполярними краще розчиняються у воді, більш гідрофільні, тому що їх функціональні групи утворюють водневі зв'язки з молекулами води. До них відносяться амінокислоти, що містять полярну НО-групу (серин, треонін і тирозин), HS-групу (цистеїн), амідну групу (глутамін, аспарагін) і гліцин (R-група гліцину, представлена одним атомом водню, занадто мала, щоб компенсувати сильну полярність a-аміногрупи та a-карбоксильної групи).
Аспарагінова та глутамінова кислоти відносяться до негативно заряджених амінокислот. Вони містять по дві карбоксильні та по одній аміногрупі, тому в іонізованому стані їх молекули матимуть сумарний негативний заряд:
До позитивно заряджених амінокислот належать лізин, гістидин та аргінін, в іонізованому вигляді вони мають сумарний позитивний заряд:
Залежно від характеру радикалів природні амінокислоти також поділяються на нейтральні, кисліі основні. До нейтральних відносяться неполярні та полярні незаряджені, до кислих – негативно заряджені, до основних – позитивно заряджені.
Десять із 20 амінокислот, що входять до складу білків, можуть синтезуватися в людському організмі. Інші повинні бути у нашій їжі. До них відносяться аргінін, валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін та гістидин. Ці амінокислоти називаються незамінними.Незамінні амінокислоти часто входять до складу харчових добавок, використовуються як лікарські препарати.
Цікаво знати! Винятково важливу роль відіграє збалансованість харчування людини за амінокислотами. При нестачі незамінних амінокислот у їжі організм саморуйнується. При цьому страждає насамперед головний мозок, що призводить до різних захворювань центральної нервової системи, психічних розладів. Особливо вразливий молодий організм, що росте. Так, наприклад, при порушенні синтезу тирозину з фенілаланіну у дітей розвивається тяжке захворювання на фінілпіровиноградну олігофренію, що викликає важку розумову відсталість або загибель дитини.
Таблиця 3
Стандартні амінокислоти
|
Амінокислота (тривіальна назва) |
Умовні позначення |
Структурна формула |
||
|
Латинське |
||||
|
трилітерне |
однобук-венне |
|||
|
НЕПОЛЯРНІ (ГІДРОФОБНІ) |
||||
 |
||||
 |
||||
 |
||||
|
Ізолейцин |
 |
|||
 |
||||
|
Фенілаланін |
 |
|||
|
Триптофан |
 |
|||
|
Метіонін |
 |
|||
|
ПОЛЯРНІ НЕЗАРЯЖЕНІ |
||||
 |
||||
 |
||||
|
Аспарагін |
 |
|||
|
Глутамін | ||||
Дані про механізм дії АКТГ на синтез стероїдних гормонів свідчать про суттєву роль аденілатциклазної системи. Припускають, що АКТГ вступає у взаємодію зі специфічними рецепторами на зовнішній поверхні клітинної мембрани (рецептори представлені білками в комплексі з іншими молекулами, зокрема сіалової кислотою). Сигнал потім передається на фермент аденілатциклазу, розташовану на внутрішній поверхні клітинної мембрани, яка каталізує розпад АТФ та утворення цАМФ. Останній активує протеїнкіназу, яка у свою чергу за участю АТФ здійснює фосфорилювання холінестерази, що перетворює ефіри холестерину у вільний холестерин, який надходить у мітохондрії надниркових залоз, де містяться всі ферменти, що каталізують перетворення холестерину кортико. Соматотропнийгормон (СТГ, гормон росту, соматотропін) синтезується в ацидофільних клітинах передньої частки гіпофіза; концентрація його в гіпофізі становить 5-15 мг на 1 г тканини. СТГ людини складається з 191 амінокислоти містить два дисульфідні зв'язки; N- і С-кінцеві амінокислоти представлені фенілаланіном. СТГ має широкий спектр біологічної дії. Він впливає всі клітини організму, визначаючи інтенсивність обміну вуглеводів, білків, ліпідів і мінеральних речовин. Він посилює біосинтез білка, ДНК, РНК та глікогену і водночас сприяє мобілізації жирів з депої розпаду вищих жирних кислот та глюкози у тканинах. Крім активації процесів асиміляції, що супроводжуються збільшенням розмірів тіла, зростанням скелета, СТГ координує та регулює швидкість протікання обмінних процесів. Багато біологічних ефектів цього гормону здійснюються через особливий білковий фактор, що утворюється в печінці під впливом гормону - соматомедин. За своєю природою він виявився пептидом з мол. масою 8000. Тиреотропний гормон (ТТГ, тиротропін)є складним глікопротеїном і містить, крім того, по дві α- і β-субодиниці, які окремо біологічної активності не мають: мовляв. маса його близько 30000.Тіротропін контролює розвиток та функцію щитовидної залози регулює біосинтез та секрецію в кров тиреоїдних гормонів. Повністю розшифрована первинна структура α- і β-субодиниць тиротропіну: α-субодиниця, що містить 96 амінокислотних залишків; β-субодиниця тиротропіну людини, що містить 112 амінокислотних залишків, До гонадотропних гормонів (гонадотропіни)відносяться фолікулостимулюючий гормон (ФСГ, фолітропін) і лютеїнізуючий гормон (ЛГ, лютропін). Обидва гормони синтезуються в передній частці гіпофіза і є складними білками - глікопротеїни з мол. масою 25000. Вони регулюють стероїдо-і гаметогенез у статевих залозах. Фолітропін викликає дозрівання фолікулів у яєчниках у самок та сперматогенез – у самців. Лютропіну самок стимулює секрецію естрогенів та прогестерону, як і розрив фолікулів з утворенням жовтого тіла, а у самців – секрецію тестостерону та розвиток інтерстиціальної тканини. Біосинтез гонадотропінів, як було зазначено, регулюється гіпоталамічним гормоном гонадоліберином. Лютропін складається з двох α- і β-субодиниць: α-субодиниця гормону містить з 89 амінокислотних залишків з N-кінця і відрізняється природою 22 амінокислот.
29. Гормони задньої частки гіпофіза: вазопресин, окситоцин. Хімічна природа Механізм їхньої дії, біологічний ефект. Порушення функцій організму, пов'язані з нестачею вироблення цих гормонів.
Гормони вазопресин та окситоцинсинтезуються рибосомальним шляхом. Обидва гормони є нонапептидами наступної будови: Вазопресин відрізняється від окситоцину двома амінокислотами: він містить в положенні 3 від N-кінця фенілаланін замість ізолейцину та в положенні 8 – аргінін замість лейцину. Основний біологічний ефект окситоцину у ссавців пов'язаний зі стимуляцією скорочення гладких м'язів матки при пологах та м'язових волокон навколо альвеол молочних залоз, що спричиняє секрецію молока. Вазопресин стимулює скорочення гладких м'язових волокон судин, надаючи сильну вазопресорну дію, проте основна роль його в організмі зводиться до регуляції водного обміну, звідки його друга назва антидіуретичного гормону. У невеликих концентраціях (0,2 нг на 1 кг маси тіла) вазопресин має сильну антидіуретичну дію – стимулює зворотний струм води через мембрани ниркових канальців. У нормі він контролює осмотичний тиск плазми та водний баланс організму людини. При патології, зокрема атрофії задньої частки гіпофіза, розвивається нецукровий діабет – захворювання, що характеризується виділенням надзвичайно великих кількостей рідини із сечею. При цьому порушено зворотний процес всмоктування води у канальцях нирок.
Окситоцин
Вазопресин
30. Гормони щитовидної залози: трийодтиронін та тироксин. Хімічна природа, біосинтез. Механізм впливу гормонів на молекулярному рівні, біологічний ефект. Зміна обміну речовин при гіпертиреозі. Механізм виникнення ендемічного зоба та його попередження.
Тироксин та трийодтиронін- Основні гормони фолікулярної частини щитовидної залози. Крім цих гормонів (біосинтез та функції яких будуть розглянуті нижче), в особливих клітинах – так званих парафолікулярних клітинах, або С-клітинах щитовидної залози, синтезується гормон пептидної природи, що забезпечує постійну концентрацію кальцію в крові. Він отримав назву ≪ кальцитонін≫. Біологічна дія кальцитоніну прямо протилежна ефекту паратгормону: він викликає пригнічення в кістковій тканині резорбтивних процесів і відповідно гіпокальціємію та гіпофосфатемію.З L-тироніну легко синтезується гормон щитовидної залози тироксин, що містить у 4 положеннях кільцевої структури йод. Біологічна дія гормонів щитовидної залози поширюється на безліч фізіологічних функцій організму. Зокрема, гормони регулюють швидкість основного обміну, зростання та диференціювання тканин, обмін білків, вуглеводів та ліпідів, водно-електролітний обмін, діяльність ЦНС, травного тракту, гемопоез, функцію серцево-судинної системи, потреба у вітамінах, опірність організму до інфекцій та ін. залози в ранньому дитячому віці призводить до розвитку хвороби, відомої у літературі як кретинізм. Крім зупинки зростання, специфічних змін шкіри, волосся, м'язів, різкого зниження швидкості процесів обміну, при кретинізмі відзначаються глибокі порушення психіки; специфічне гормональне лікування у разі не дає позитивних результатів. Підвищена функція щитовидної залози (гіперфункція) викликає розвиток гіпертиреозу
L-тироксин L-3,5,3"-трийодтиронін
31. Гормони кори надниркових залоз: глюкокортикоїди, мінералокортикоїди. Хімічна природа Механізм на молекулярному рівні. Їх роль у регуляції вуглеводного, мінерального, ліпідного та білкового обміну.
Залежно від характеру біологічного ефекту гормони коркової речовини надниркових залоз умовно поділяють на глюкокортикоїди (кортикостероїди, що впливають на обмін вуглеводів, білків, жирів і нуклеїнових кислот) і мінералокортикоїди (кортикостероїди, що мають переважний вплив на обмін солей). До перших відносяться кортикостерон, кортизон, гідрокортизон (кортизол), 11-дезоксикортизол та 11-дегідрокортикостерон, до других – дезоксикортикостерон та альдостерон. В основі їх структури, так само як і в основі будови холестерину, ергостерину, жовчних кислот, вітамінів групи D, статевих гормонів та інших речовин, лежить конденсована кільцева система циклопентанпергідрофенантрену. Глюкокортикоїдимають різнобічний вплив на обмін речовин у різних тканинах. У м'язовій, лімфатичній, сполучній та жировій тканинах глюкокортикоїди, проявляючи катаболічну дію, викликають зниження проникності клітинних мембран і відповідно гальмування поглинання глюкози та амінокислот; водночас у печінці вони мають протилежну дію. Кінцевим результатом впливу глюкокортикоїдів є розвиток гіперглікемії, обумовленої головним чином глюконеогенезу. Мінералокортикоїди(дезоксикортикостерон та альдостерон) регулюють головним чином обмін натрію, калію, хлору та води; вони сприяють утриманню іонів натрію та хлору в організмі та виведенню із сечею іонів калію. Очевидно, відбувається зворотне всмоктування іонів натрію і хлору в канальцях нирок за виведення інших продуктів обміну,
кортизол
32. Паратгормон та кальцитонін. Хімічна природа Механізм на молекулярному рівні. Вплив на обмін кальцію, гіперкальціємія та гіпокальціємія.
До гормонів білкової природи належить також паратиреоїдний гормон (паратгормон). Вони синтезуються паращитовидними залозами. Молекула паратгормону бика містить 84амінокислотні залишки і складається з одного поліпептидного ланцюга. З'ясовано, що паратгормон бере участь у регуляції концентрації катіонів кальцію та пов'язаних з ними аніонів фосфорної кислоти у крові. Біологічно активною формою вважається іонізований кальцій, концентрація коливається в межах 1,1–1,3 ммоль/л. Іони кальцію виявилися есенціальними факторами, не замінними іншими катіонами для низки життєво важливих фізіологічних процесів: м'язове скорочення, нервово-м'язове збудження, згортання крові, проникність клітинних мембран, активність ряду ферментів тощо. Тому будь-які зміни цих процесів, обумовлені тривалим недоліком кальцію в їжі або порушенням його всмоктування в кишечнику, призводять до посилення синтезу паратгормону, який сприяє вимиванню солей кальцію (у вигляді цитратів та фосфатів) з кісткової тканини та відповідно до деструкції мінеральних та органічних компонентів кісток. Інший орган-мішень паратгормон – це нирка. Паратгормон зменшує реабсорбцію фосфату в дистальних канальцях нирки і підвищує канальцеву реабсорбцію кальцію. Формула:
Кальцитонін містить дисульфідний місток (між 1-м і 7-мамінокислотними залишками) і характеризується N-кінцевим цистеїноми С-кінцевим пролінамідом. Біологічна дія кальцитоніну прямо протилежна ефекту паратгормону: він викликає придушення в кістковій тканині резорбтивних процесів і відповідно гіпокальціємію та гіпофосфатемію. Таким чином, сталість рівня кальцію в крові людини і тварин забезпечується головним образом паратгормон, кальцитріолом і кальцитоніном, тобто. гормонами як щитовидної та паращитовидних залоз, так і гормоном – похідним вітаміну D3. Це слід зважати на хірургічні лікувальні маніпуляції на даних залозах.
33. Гормони мозкового шару надниркових залоз - катехоламіни: адреналін і норадреналін. Хімічна природа та біосинтез. Механізм дії гормонів на молекулярному рівні, їх роль у регуляції обміну вуглеводів, жирів та амінокислот. Порушення обміну при захворюваннях надниркових залоз.
Ці гормони за будовою нагадують амінокислоту тирозин, від якого вони відрізняються наявністю додаткових ОН-груп у кільці та у β-вуглецевого атома бічного ланцюга та відсутністю карбоксильної групи.
Адреналін Норадреналін Ізопропіладреналін
У мозковій речовині надниркових залоз людини масою 10 г міститься близько 5 мг адреналіну та 0,5 мг норадреналіну. Вміст їх у крові становить відповідно 1,9 та 5,2 нмоль/л. У плазмі обидва гормони присутні як у вільному, так і у зв'язаному, зокрема, з альбумінами стані. Невеликі кількості обох гормонів відкладаються у вигляді солі з АТФ у нервових закінченнях, звільняючись у відповідь на їх подразнення. Крім того, всі вони про виявляють сильну судинозвужувальну дію, викликаючи підвищення артеріального тиску, і в цьому відношенні дія їх схожа з дією симпатичної нервової системи.Відомо сильний регулюючий вплив цих гормонів на обмін вуглеводів в організмі. Так, зокрема, адреналін викликає різке підвищення рівня глюкози в крові, що зумовлено прискоренням розпаду глікогену в печінці під дією ферменту фосфорилази. Гіперглікемічний ефект норадреналіну значно нижчий – приблизно 5% від дії адреналіну. Паралельно відзначаються накопичення гексозофосфатів у тканинах, зокрема у м'язах, зменшення концентрації неорганічного фосфату та підвищення рівня ненасичених жирних кислот у плазмі крові. Є дані про гальмування окислення глюкози у тканинах під впливом адреналіну. Цю дію деякі автори пов'язують із зменшенням швидкості проникнення (транспорту) глюкози усередину клітини. Відомо, що і адреналін і норадреналін швидко руйнуються в організмі; із сечею виділяються неактивні продукти їх обміну, головним чином у вигляді 3-метокси-4-оксиміндальної кислоти, оксоадренохрому, метоксинорадреналіну та метоксиадреналіну. Ці метаболіти містяться у сечі переважно у пов'язаній з глюкуроновою кислотою формі. Ферменти, що каталізують зазначені перетворення катехоламінів, виділені з багатьох тканин і досить добре вивчені, зокрема моноаміноксидаза (МАО), що визначає швидкість біосинтезу та розпаду катехоламінів, і катехолметилтрансфераза, що каталізує головний шлях перетворення адреналіну, тобто. . про-метилювання за рахунок S-аденозилметіоніну. Наводимо структуру двох кінцевих продуктів розпаду
34. Глюкагон та інсулін. Хімічна природа, біосинтез інсуліну. Механізм впливу цих гормонів на молекулярному рівні. Їх роль регуляції обміну вуглеводів, жирів, амінокислот. Біохімічні порушення при цукровому діабеті.
Інсулін, який отримав свою назву від найменування панкреатичних острівців. Молекула інсуліну, що містить 51 амінокислотний залишок, складається з двох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних між собою у двох точках дисульфідними містками. У фізіологічній регуляції синтезу інсуліну домінуючу роль відіграє концентрація глюкози у крові. Так, підвищення вмісту глюкози в крові викликає збільшення секреції інсуліну в панкреатичних острівцях, а зниження її вмісту, навпаки, уповільнення секреції інсуліну. Цей феномен контролю за типом зворотного зв'язку розглядається як один із найважливіших механізмів регуляції вмісту глюкози в крові. При недостатній секреції інсуліну розвивається специфічне захворювання цукровий діабет.Фізіологічні ефекти інсуліну: Інсулін – єдиний гормон, що знижує вміст глюкози в крові, це реалізується через:
§ посилення поглинання клітинами глюкози та інших речовин;
§ активацію ключових ферментів гліколізу;
§ збільшення інтенсивності синтезу глікогену - інсулін форсує запасання глюкози клітинами печінки та м'язів шляхом полімеризації її в глікоген;
§ зменшення інтенсивності глюконеогенезу - знижується утворення у печінці глюкози з різних речовин
Анаболічні ефекти
§ посилює поглинання клітинами амінокислот (особливо лейцину та валіну);
§ посилює транспорт у клітину іонів калію, а також магнію та фосфату;
§ посилює реплікацію ДНК та біосинтез білка;
§ посилює синтез жирних кислот і подальшу їх етерифікацію - у жировій тканині та в печінці інсулін сприяє перетворенню глюкози на тригліцериди; при нестачі інсуліну відбувається зворотне – мобілізація жирів.
Антикатаболічні ефекти
§ пригнічує гідроліз білків - зменшує деградацію білків;
§ зменшує ліполіз – знижує надходження жирних кислот у кров.
Глюкагон- гормон альфа-клітин острівців Лангерганса підшлункової залози. За хімічною будовою глюкагон є пептидним гормоном. Молекула глюкагону складається з 29 амінокислот та має молекулярну вагу 3485. Первинна структура молекули глюкагону наступна.
Ганна Провізорова
телефон/viber: +79209794102
вищої освіти
очно-заочного навчання
"Синтез пептиду"
(Посада) (П.І.Б.)
Томськ-201__
Шановні студенти!
Ви вивчили розділ «Нуклеїнові кислоти. Матричні біосинтези» дистанційного курсу «Біологічна хімія»
На тему «Синтез пептиду»
Виберіть пептид зі списку,
при цьому номер пептиду має відповідати Вашому порядковому номеру у наскрізному алфавітному списку студентів курсу
ВАРІАНТИ ПЕПТИДІВ
|
1. вал-глу-цис |
2. вал-асп-цис |
3. вал-ала-цис |
4. вал-тир-цис |
5. вал-фен-цис |
|
6. глі-глу-три |
7. глі-асп - три |
8. гли-ала — три |
9. глітир - три |
10. гліфен - три |
|
11. ала-глу- глн |
12. ала-асп - глн |
13. ала-вал - глн |
14. ала-тир - глн |
15. ала-фен - глн |
|
16. лей-глу-тир |
17. лей-асп-тир |
18. лей-ала-тир |
19. лей-тир-цис |
20. лей-фен-тир |
|
21. ілей-глу-асп |
22. ілей-асп - ліз |
23. ілей-ала - асп |
24. ілей-тир - асп |
25. ілей-фен-асп |
|
26. сер-глу- мет |
27. сер-асп - мет |
28. сер-ала - мет |
29. сертир - мет |
30. сер-фен - мет |
|
31. тре-глу-цис |
32. тре-асп - цис |
33. тре-ала - цис |
34. трет цис |
35. трефен - цис |
|
36. цис-глу-про |
37. цис-асп - про |
38. цис-ала - про |
39. цистер - про |
40. цис-фен - про |
|
41. мет-глу-ілей |
42. мет-асп - ілей |
43. металу — ілей |
44. мет-тир — ілей |
45. мет-фен-ілей |
|
46. фен-глу-лей |
47. фен-асп - лей |
48. фен-ала - лей |
49. фентір - лей |
50. фен-фен - лей |
|
51. тир-глу-гіс |
52. тир-асп - гіс |
53. тирала - гіс |
54. тир-тир - гіс |
55. тир-фен - гіс |
|
56. три-глу-арг |
57. три-асп - арг |
58. тріала — арг |
59. тритир — арг |
60. трифен - арг |
|
61. асн-глу-ліз |
62. ала-асп - ліз |
63. ала-ала - ліз |
64. алатир — ліз |
65. ала-фен - ліз |
|
66. про-глу- три |
67. про-асп - три |
68. про-ала — три |
69. проти — три |
70. профен — три |
|
71. ліз-глу-тир |
72. ліз-асп - тир |
73. лизала - тир |
74. ліз-тир — сір |
75. ліз-фен - тир |
|
76. арг-глу-фен |
77. аргасп - фен |
78. аргала - фен |
79. арг-тир - фен |
80. арг-фен - ала |
|
81. гіс-глу-тре |
82. гіс-асп - тре |
83. гіс-ала - тре |
84. гістер-тре |
85. гіс-фен - тре |
|
86. вал-глу-сір |
87. вал-асп - сір |
88. вал-ала - сір |
89. вал-тир — сір |
90. вал-фен - сір |
|
91. ала-глу-цис |
92. ала-асп - цис |
93. ала-ала - цис |
94. алатир — цис |
95. ала-фен - цис |
|
96. фен-асп-глі |
97. фен-асп - глі |
98. фен-ала - глі |
99. фентір - глі |
100. фен-фен-глі |
|
101. вал-ліз-цис |
102. вал-гіс-цис |
103. вал-арг-цис |
104. вал-лей-цис |
105. вал-проціс |
|
106. гліліз - три |
107. глігіс — три |
108. глі-арг - три |
109. глилей — три |
110. гліліз - три |
|
111. ала-ліз - глн |
112. алагіс - глн |
113. ала-арг - глн |
114. ала-лей - глн |
115. ала-арг - глн |
|
116. лей-ліз-тир |
117. лей-гіс-тир |
118. лей-арг-тир |
119. лей-лей-цис |
120. лей-гіс-тир |
|
121. ілей-ліз - асп |
122. ілей-гіс - асп |
123. ілей-арг - асп |
124. ілей-лей - асп |
125. ілей-глі-асп |
|
126. сер-ліз - мет |
127. сергіс — мет |
128. сер-арг - мет |
129. серлей - мет |
130. сер-ала - мет |
|
131. треліз - цис |
132. трегіс - цис |
133. тре-арг - цис |
134. трелів цис |
135. вимагав — цис |
|
136. цис-ліз - про |
137. цис-гіс - про |
138. цис-арг - про |
139. ціслей - про |
140. ціслей - про |
|
141. мет- ліз - ілей |
142. мет-гіс - ілей |
143. мет-арг - ілей |
144. мітлів - ілей |
145. мет-ілей-про |
|
146. фен-ліз - лей |
147. фен-гіс - лей |
148. фен-арг - лей |
149. фенлей - лей |
150. фен-сер - лей |
|
151. тирліз - гіс |
152. тиргіс — ала |
153. тир-арг - гіс |
154. тирлей - гіс |
155. тиртре - гіс |
|
156. триліз — арг |
157. тригіс - арг |
158. три-арг - арг |
159. трит-лей — арг |
160. триціс - арг |
|
161. асн- ліз - вал |
162. алагіс - ліз |
163. ала-арг - ліз |
164. ала-лей - ліз |
165. аламет - ліз |
|
166. проліз — три |
167. прогіс — три |
168. про- арг - три |
169. пролей — три |
170. профен — три |
|
171. ліз-ліз - тир |
172. ліз-гіс - тир |
173. ліз-арг - тир |
174. ліз-лей - сір |
175. ліз-тир - тир |
|
176. арг-ліз - фен |
177. арг-гіс - фен |
178. арг-арг - фен |
179. арглей - фен |
180. арг-три - ала |
|
181. гіс-ліз - тре |
182. гіс-гіс - тре |
183. гіс-арг - тре |
184. гіслей - тре |
185. гіс-асп - тре |
|
186. вал-ліз - сір |
187. вал-гіс - сір |
188. вал-арг - сір |
189. вал-лей - сір |
190. вал-глу-сер |
|
191. ала-ліз - цис |
192. алагіс - цис |
193. ала-арг - цис |
194. алалей - цис |
195. ала-асн - цис |
|
196. фен-ліз - глі |
197. фенгіс - глі |
198. фен-арг - глі |
199. фенлей - глі |
200. фен-глн-глі |
1. Напишіть нуклеотидний склад гена, що кодує синтез пептиду.
2. Напишіть склад антикодонової петлі тРНК.
3. Напишіть реакції активації амінокислот.
4. Розпишіть етапи синтезу пептиду на рибосомах.
5. У структурі ДНК та РНК, потрібних для синтезу пептиду, вкажіть кількість пуринових та піримідинових нуклеотидів.
6. Які продукти утворюються при розпаді цих пуринових та піримідинових. нуклеотидів, що входять до складу ДНК, що кодує цей пептид.
Відповіді:
Федеральна державна бюджетна освітня установа
вищої професійної освіти
"Сибірський державний медичний університет"
Міністерства охорони здоров'я Російської Федерації
(ФДБОУ У СибДМУ МОЗ Росії)
Індивідуальне завдання
очно-заочного навчання
«Гормони»
Виконав: ________________ /_____________/
(Посада) (П.І.Б.)
Томськ-201_
Шановні студенти!
Ви вивчили розділ «Гормони. Біохімія органів та тканин» дистанційного курсу «Біологічна хімія»
Гормони»
Завдання 1
Хворий Н. на лікування інфекційного поліартриту протягом тривалого часу отримував преднізолон. Відчувши покращення, хворий самовільно припинив прийом препарату. Незабаром стан хворого різко погіршився. Під час обстеження у нього встановили зниження концентрації глюкози у крові, зниження артеріального тиску. У сечі знизився вміст 17-кетостероїдів. Чому сталося погіршення стану хворого? Для відповіді:
1. Опишіть механізм регуляції синтезу та секреції гормону, продукція якого була пригнічена у хворого внаслідок тривалого прийому преднізолону.
2. Назвіть причини зниження концентрації глюкози в крові та 17-кетостероїдів, зниження артеріального тиску.
Відповіді:
Завдання 2
До лікаря звернулася пацієнтка у віці 43 років зі скаргою на напади, що раптово виникають, супроводжуються сильною слабкістю, головним болем, почуттям голоду, нерідко онімінням в різних частинах тіла, скутістю в рухах і в той же час збудженим станом. Приступи виникають натще або через 2-3 години після їди, при виконанні фізичного навантаження. Після їди напад проходить. У крові збільшено концентрацію С-пептиду. Для якого захворювання характерні ці симптоми? Для відповіді:
1. Вкажіть, які біохімічні дослідження, крім визначення концентрації пептиду С, необхідно провести, щоб встановити діагноз.
2. Припустіть діагноз, поставлений лікарем, і поясніть молекулярні механізми розвитку його симптомів.
Відповіді:
Завдання 3
Жінка 60 років звернулася до лікаря зі скаргами на втому, мерзлякуватість, сонливість, зниження пам'яті, збільшення маси тіла. При обстеженні виявлено помірне ожиріння, суха, холодна шкіра та одутле обличчя. Щитовидна залоза не пальпується. Аналіз крові показав: тироксин – 15 нмоль/л, ТТГ – 25 мЕ/л. Поясніть причини зміни рівня цих гормонів у крові пацієнтки. Для відповіді:
1. Опишіть етапи синтезу йодтиронінів.
2. Як регулюється синтез та секреція йодтиронінів, вкажіть шляхи передачі гормонального сигналу в клітини-мішені.
3. Перерахуйте тканини-мішені, основні фізіологічні ефекти тироксину.
Відповіді:
9//Федеральна державна бюджетна освітня установа
вищої освіти
"Сибірський державний медичний університет"
Міністерства охорони здоров'я Російської Федерації
(ФДБОУ У СибДМУ МОЗ Росії)
Індивідуальне завдання
для студентів 3 курси фармацевтичного факультету,
очно-заочного навчання
«Роль Р-глікопротеїну у розвитку лікарської стійкості»
Виконав: ________________ /_____________/
(Посада) (П.І.Б.)
Томськ-201_
Шановні студенти!
Ви вивчили розділ «Фармацевтична біохімія» дистанційного курсу
«Біологічна хімія»
Для закріплення теоретичних знань та оволодіння практичними навичками необхідно виконати індивідуальне завдання
на тему « Роль Р-глікопротеїну у розвитку лікарської стійкості»
Р-глікопротеїн – є АТФ залежним трансмембранним переносником і здійснює транспорт різних цитотоксичних речовин із клітини, тобто. їх еффлюкс у просвіт кишечника, знижуючи їх всмоктування. Більшість лікарських засобів (глюкокортикоїди, протипухлинні препарати, макроліди, статини) є субстратами Р-глікопротеїну. Ступінь ефективності цих речовин залежить від повноцінності функціонування Р-глікопротеїну. Пошук селективних інгібіторів Р-глікопротеїну є основою індивідуалізованої фармакотерапії.
Виконайте індивідуальне завдання за таким планом:
1. Будова Р-глікопротеїну.
2. Локалізація у клітинах.
3. Поліморфізм гена.
4. Субстрати, інгібітори та індуктори Р-глікопротеїну.
5. Роль Р-глікопротеїну у первинній та вторинній множинній лікарській стійкості.
6. Наведіть список використаної літератури.
Відповіді:
Федеральна державна бюджетна освітня установа
вищої освіти
"Сибірський державний медичний університет"
Міністерства охорони здоров'я Російської Федерації
(ФДБОУ У СибДМУ МОЗ Росії)
Індивідуальне завдання для студентів
3 курси фармацевтичного факультету,
очно-заочного навчання
«Катаболізм білка»
Виконав: ________________ /_____________/
(Посада) (П.І.Б.)
Томськ-201__
Шановні студенти!
Ви вивчили розділ "Обмін білків" дистанційного курсу "Біологічна хімія"
Для закріплення теоретичних знань та оволодіння практичними навичками необхідно виконати індивідуальне завдання на тему «Катаболізм білка»
Виберіть тему зі списку,
1. Катаболізм білка курячого яйця
2. Катаболізм білка м'яса
3. Катаболізм білка молока
4. Катаболізм соєвого білка
5. Катаболізм білка квасолі
6. Катаболізм білків осетрової ікри
7. Катаболізм білків червоної риби
8. Катаболізм білків морепродуктів (креветок)
9. Катаболізм білків м'яса кролика
10. Катаболізм білків сиру
Відповідь складіть за таким планом:
1. Дайте характеристику амінокислот, що входять до складу білка, за біологічними функціями.
2. Яка ІЕТ цього білка і що це означає.
3. Запропонуйте метод, за допомогою якого можна визначити концентрацію білка. Укажіть принцип методу.
4. Перерахуйте та охарактеризуйте специфічність ферментів шлунково-кишкового тракту, здатних гідролізувати цей білок. Вкажіть продукти гідролізу.
5. Опишіть механізм всмоктування та шляхи метаболізму амінокислот, отриманих при гідролізі білка.
6. Перерахуйте шляхи використання цих амінокислот в організмі.
7. Напишіть реакцію дезамінування однієї з амінокислот, що входять до складу білка. Які потрібні ферменти та вітаміни для цих процесів?
8. Напишіть реакцію декарбоксилювання однієї з амінокислот, що входять до складу білка, у результаті яких утворюються біогенні аміни. Які потрібні ферменти та вітаміни для цих процесів?
9. Які токсичні продукти можуть утворюватися при надлишку білка?
10. Напишіть дві реакції знешкодження аміаку.
Федеральна державна бюджетна освітня установа
вищої освіти
"Сибірський державний медичний університет"
Міністерства охорони здоров'я Російської Федерації
(ФДБОУ У СибДМУ МОЗ Росії)
Індивідуальне завдання
для студентів 3 курси фармацевтичного факультету,
очно-заочного навчання
«Енергетичний ефект окиснення вуглеводів»
Виконав: ________________ /_____________/
(Посада) (П.І.Б.)
Томськ-201__
Шановні студенти!
Для закріплення теоретичних знань та оволодіння практичними навичками необхідно виконати індивідуальне завдання
на тему « Енергетичний ефект окиснення вуглеводів»
Виберіть тему зі списку,
при цьому номер теми повинен відповідати останній цифрі номера залікової книжки
1. Енергетичний ефект анаеробного окислення глюкози
2. Енергетичний ефект повного окислення глюкози-1-фосфату
3. Енергетичний ефект окислення фруктози
4. Енергетичний ефект окислення гліцероальдегідфосфату
5. Енергетичний ефект окислення діоксиацетонфосфату
6. Енергетичний ефект окислення фруктози-1,6-дифосфату
7. Енергетичний ефект окислення галактози
8. Енергетичний ефект окиснення мальтози
9. Енергетичний ефект окислення сахарози
10. Енергетичний ефект окиснення лактози
Відповідь складіть за таким планом:
1. Джерело та етапи утворення даної речовини з вуглеводів, що надходять з їжею, із зазначенням ферментів шлунково-кишкового тракту.
2. Шляхи використання цієї речовини в організмі.
3. Розписати етапи метаболізму, пов'язані з утворенням НАДН, ФАДН2, АТФ, ГТФ, АТФ.
4. Якщо НАДН утворюється в цитоплазмі, то вказати механізм транспорту в мітохондрії на дихальний ланцюг, де синтезуватиметься АТФ.
5. Вказати спосіб синтезу АТФ (фосфорилування): субстратний чи окисний.
6. Отриманий енергетичний вихід порівняти з кількістю АТФ, що утворюється за повного окислення глюкози.
Відповіді:
Федеральна державна бюджетна освітня установа
вищої освіти
"Сибірський державний медичний університет"
Міністерства охорони здоров'я Російської Федерації
(ФДБОУ У СибДМУ МОЗ Росії)
Індивідуальне завдання
для студентів 3 курси фармацевтичного факультету,
очно-заочного навчання
"Обмін жирних кислот"
Виконав: ________________ /_____________/
(Посада) (П.І.Б.)
Томськ-201_
Шановні студенти!
Ви вивчили розділ «Вуглеводи» дистанційного курсу «Біологічна хімія»
Для закріплення теоретичних знань та оволодіння практичними навичками необхідно виконати індивідуальне завдання
на тему « Обмін жирних кислот»
Виберіть тему зі списку,при цьому номер теми повинен відповідати останній цифрі номера залікової книжки
1. Розпад та синтез миристинової кислоти
2. Розпад та синтез пальмітинової кислоти
3. Розпад та синтез стеаринової кислоти
4. Розпад та синтез арахінової кислоти
5. Розпад та синтез лігноцеринової кислоти
6. Розпад та синтез олеїнової кислоти
7. Розпад та синтез нервонової кислоти
8. Розпад та синтез лінолевої кислоти
9. Обмін ліноленової кислоти
10. Обмін арахідонової кислоти
Відповідь складіть за таким планом:
1. Вкажіть продукти, які містять цю кислоту.
2. Напишіть етапи перетравлення жирів у шлунково-кишковому тракті, вказавши роль жовчних кислот, ферментів та механізм всмоктування.
3. Перерахуйте катаболічні та анаболічні шляхи використання жирної кислоти.
4. Розрахуйте кількість молекул АТФ, що утворюється при b окисленні жирної кислоти.
5. Вкажіть шляхи використання ацетил-КоА, що утворюється в процесі розпаду жирної кислоти.
6. Напишіть етапи синтезу цієї жирної кислоти в організмі.
7. Складіть схему синтезу цієї кислоти з продуктів метаболізму глюкози.
Відповіді:
Федеральна державна бюджетна освітня установа
вищої освіти
"Сибірський державний медичний університет"
Ви вивчили розділ «Біологічне окиснення. Дихальний ланцюг» дистанційного курсу «Біологічна хімія»
Для закріплення теоретичних знань та оволодіння практичними навичками необхідно виконати індивідуальне завдання на тему « Дихальний ланцюг»
Виберіть субстрат зі списку,при цьому номер теми повинен відповідати останній цифрі номера залікової книжки
1. a-Кетоглутарат (остання цифра 1,6)
2. Ізоцитрат (остання цифра 2,7)
3. Піруват (остання цифра 3, 8)
4. Малат (остання цифра 4,9)
5. Сукцинат (остання цифра 5,10)
Відповідь складіть за таким планом:
1. Назвіть фермент, що каталізує окиснення субстрату.
2. Назвіть кофермент (відновлений еквівалент).
3. На яку ділянку дихального ланцюга передасть відновлений еквівалент електрони та протони.
Анна Провізор / taurusann
Шановні колеги! Так як навчання стає з кожним роком все важче, пропоную свої послуги з вирішення різноманітних фармацевтичних дисциплін. Іноді навіть при хорошому навчанні не встигнути, тому своєчасне звернення до мене допоможе попередити і вирішити Вам багато проблем.