Три фен цис иле. Номенклатура пептидов и полипептидов. Природные пептиды: глутатион, карнозин, ансерин, грамицидин s, окситоцин, энкефалины. Отдельные представители пептидов

Пептиды ‒ природные или синтетические соединения, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Пептиды могут содержать также неаминокислотную компоненту. По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы пептидов, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до десяти аминокислотных остатков, называются олигопептидами , содержащие более десяти аминокислотных остатков – полипептидами . Природные полипептиды с молекулярной массой более 6000 называются белками.

Аминокислотный остаток пептидов, несущий свободную α-аминогруппу, называется N-концевым, а остаток, несущий свободную α-карбоксильную группу – С-концевым. Название пептида образуется из названий входящих в его состав аминокислотных остатков, перечисляемых последовательно, начиная с N-концевого. При этом используют тривиальные названия аминокислот, в которых суффикс "ин" заменяется на "ил". Исключение составляет C-концевой остаток, название которого совпадает с названием соответствующей аминокислоты. Все аминокислотные остатки, входящие в пептиды, нумеруются, начиная с N-конца. Для записи первичной структуры пептида (аминокислотной последовательности) широко используют трех- и однобуквенные обозначения аминокислотных остатков (например, Ala-Ser-Asp-Phe-GIy – это аланил-серил-аспарагил-фенилаланил-глицин).

Отдельные представители пептидов

Глутатион - трипептид -глутамилцистеинилглицин, содержащийся во всех животных и растительных клетках, бактериях.

Глутатион участвует в ряде окислительно-восстановительных процессов. Он выполняет функцию антиоксиданта. Это обусловлено наличием в его составе цистеина и определяет возможность существования глутатиона в восстановленной и окисленной формах.

Карноз и н (от лат. carnosus ‒ мясной, caro ‒ мясо), C 9 H 14 O 3 N 4 , – дипептид (β-аланилгистидин), состоящий из аминокислот β-аланина и L-гистидина. Открыт в 1900 г. В. С. Гулевичем в мясном экстракте. Молекулярная масса 226, кристаллизуется в виде бесцветных игл, хорошо растворим в воде, нерастворим в спирте. Содержится в скелетной мускулатуре большинства позвоночных. Среди рыб встречаются виды, у которых карнозин и составляющие его аминокислоты отсутствуют (либо присутствует только L -гистидин или только β-аланин). В мышцах беспозвоночных карнозина нет. Содержание карнозина в мышцах позвоночных колеблется обычно от 200 до 400 мг % их сырой массы и зависит от их структуры и функции; у человека ‒ около 100-150 мг %.

Карнозин (β-аланил-L-гистидин) Ансерин (β-аланил-1-метил- L-гистидин)

Влияние карнозина на биохимические процессы, протекающие в скелетных мышцах, разнообразно, однако окончательно биологическая роль карнозина не установлена. Добавление карнозина к раствору, омывающему мышцу изолированного нервно-мышечного препарата, вызывает восстановление сокращений утомлённой мышцы.

Дипептид ансерин (N-метилкарнозин или β-аланил-1-метил- L-гистидин), сходный по строению с карнозином, в мышцах человека отсутствует, но имеется в скелетных мышцах тех видов, мышцы которых способны к быстрым сокращениям (мышцы конечностей кролика, грудная мышца птиц). Физиологические функции β-аланил-имидазольных дипептидов не вполне ясны. Возможно, они выполняют буферные функции и поддерживают рН в скелетной мышце, сокращающейся в анаэробных условиях. Однако ясно, что карнозин и ансерин стимулируют АТР-азную активность миозина in vitro, увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Академик С.Е. Северин показал, что имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки. Оба дипептида образуют хелатные комплексы с медью и способствуют поглощению этого металла.

Антибиотик грамицидин S выделен из Bacillus brevis и представляющий собой циклический декапептид:

Грамицидин S

В структуре грамицидина S имеются 2 остатка орнитина, производные аминокислоты аргинина и 2 остатка D-изомеров фенилаланина.

Окситоц и н − гормон, вырабатываемый нейросекреторными клетками передних ядер гипоталамуса и затем переносимый по нервным волокнам в заднюю долю гипофиза, где он накопляется и откуда выделяется в кровь. Окситоцин вызывает сокращение гладких мышц матки и в меньшей степени − мышц мочевого пузыря и кишечника, стимулирует отделение молока молочными железами. По химической природе окситоцин − октапептид, в молекуле которого 4 остатка аминокислот связаны в кольцо цистином, соединённым также с трипептидом: Pro-Leu-Gly.

окситоцин

Рассмотрим нейропептиды (опиатные пептиды) . Первые два представителя нейропептидов, названные энкефалинами, были выделены из мозга животных:

Тир - Гли - Гли - Фен - Мет- Мет-энкефалин

Тир - Гли - Гли - Фен - Лей- Лей-энкефалин

Эти пептиды обладают обезболивающим действием и используются как лекарственные средства.

Анна Провизорова

телефон/viber: +79209794102

высшего образования

очно-заочного обучения

«Синтез пептида»

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201__

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Нуклеиновые кислоты. Матричные биосинтезы» дистанционного курса «Биологическая химия»

По теме «Синтез пептида»

Выберите пептид из списка,

при этом номер пептида должен соответствовать Вашему порядковому номеру в сквозном алфавитном списке студентов курса

ВАРИАНТЫ ПЕПТИДОВ

1. вал-глу- цис	2. вал-асп- цис	3. вал-ала- цис	4. вал-тир- цис	5. вал-фен- цис
6. гли-глу- три	7. гли- асп — три	8. гли- ала — три	9. гли- тир — три	10. гли- фен — три
11. ала-глу- глн	12. ала- асп — глн	13. ала- вал — глн	14. ала- тир — глн	15. ала- фен — глн
16. лей-глу-тир	17. лей- асп -тир	18. лей- ала -тир	19. лей- тир -цис	20. лей- фен -тир
21. илей-глу- асп	22. илей- асп — лиз	23. илей- ала — асп	24. илей- тир — асп	25. илей- фен- асп
26. сер-глу- мет	27. сер- асп — мет	28. сер- ала — мет	29. сер- тир — мет	30. сер- фен — мет
31. тре-глу- цис	32. тре- асп — цис	33. тре- ала — цис	34. тре- тир цис	35. тре- фен — цис
36. цис-глу- про	37. цис- асп — про	38. цис- ала — про	39. цис- тир — про	40. цис- фен — про
41. мет-глу- илей	42. мет- асп — илей	43. мет- ала — илей	44. мет- тир — илей	45. мет- фен- илей
46. фен-глу- лей	47. фен- асп — лей	48. фен- ала — лей	49. фен- тир — лей	50. фен- фен — лей
51. тир-глу- гис	52. тир- асп — гис	53. тир- ала — гис	54. тир- тир — гис	55. тир- фен — гис
56. три-глу- арг	57. три- асп — арг	58. три- ала — арг	59. три- тир — арг	60. три- фен — арг
61. асн-глу- лиз	62. ала- асп — лиз	63. ала- ала — лиз	64. ала- тир — лиз	65. ала- фен — лиз
66. про-глу- три	67. про- асп — три	68. про- ала — три	69. про- тир — три	70. про- фен — три
71. лиз-глу- тир	72. лиз- асп — тир	73. лиз- ала — тир	74. лиз- тир — сер	75. лиз- фен — тир
76. арг-глу- фен	77. арг- асп — фен	78. арг- ала — фен	79. арг- тир — фен	80. арг- фен — ала
81. гис-глу- тре	82. гис- асп — тре	83. гис- ала — тре	84. гис- тир — тре	85. гис- фен — тре
86. вал-глу- сер	87. вал- асп — сер	88. вал- ала — сер	89. вал- тир — сер	90. вал- фен — сер
91. ала-глу- цис	92. ала- асп — цис	93. ала- ала — цис	94. ала- тир — цис	95. ала- фен — цис
96. фен-асп- гли	97. фен- асп — гли	98. фен- ала — гли	99. фен- тир — гли	100. фен- фен- гли
101. вал-лиз- цис	102. вал-гис- цис	103. вал-арг- цис	104. вал-лей- цис	105. вал-про- цис
106. гли- лиз — три	107. гли- гис — три	108. гли- арг — три	109. гли- лей — три	110. гли- лиз — три
111. ала- лиз — глн	112. ала- гис — глн	113. ала- арг — глн	114. ала- лей — глн	115. ала- арг — глн
116. лей- лиз -тир	117. лей- гис -тир	118. лей- арг -тир	119. лей- лей -цис	120. лей- гис -тир
121. илей- лиз — асп	122. илей- гис — асп	123. илей- арг — асп	124. илей- лей — асп	125. илей- гли- асп
126. сер- лиз — мет	127. сер- гис — мет	128. сер- арг — мет	129. сер- лей — мет	130. сер- ала — мет
131. тре- лиз — цис	132. тре- гис — цис	133. тре- арг — цис	134. тре- лей цис	135. тре- вал — цис
136. цис- лиз — про	137. цис- гис — про	138. цис- арг — про	139. цис- лей — про	140. цис- лей — про
141. мет- лиз — илей	142. мет- гис — илей	143. мет- арг — илей	144. мет- лей — илей	145. мет-илей-про
146. фен- лиз — лей	147. фен- гис — лей	148. фен- арг — лей	149. фен- лей — лей	150. фен- сер — лей
151. тир- лиз — гис	152. тир- гис — ала	153. тир- арг — гис	154. тир- лей — гис	155. тир- тре — гис
156. три- лиз — арг	157. три- гис — арг	158. три- арг — арг	159. три- т лей — арг	160. три- цис — арг
161. асн- лиз — вал	162. ала- гис — лиз	163. ала- арг — лиз	164. ала- лей — лиз	165. ала- мет — лиз
166. про- лиз — три	167. про- гис — три	168. про- арг — три	169. про- лей — три	170. про- фен — три
171. лиз- лиз — тир	172. лиз- гис — тир	173. лиз- арг — тир	174. лиз- лей — сер	175. лиз- тир — тир
176. арг- лиз — фен	177. арг- гис — фен	178. арг- арг — фен	179. арг- лей — фен	180. арг- три — ала
181. гис- лиз — тре	182. гис- гис — тре	183. гис- арг — тре	184. гис- лей — тре	185. гис- асп — тре
186. вал- лиз — сер	187. вал- гис — сер	188. вал- арг — сер	189. вал- лей — сер	190. вал- глу- сер
191. ала- лиз — цис	192. ала- гис — цис	193. ала- арг — цис	194. ала- лей — цис	195. ала- асн — цис
196. фен- лиз — гли	197. фен- гис — гли	198. фен- арг — гли	199. фен- лей — гли	200. фен- глн- гли

1. Напишите нуклеотидный состав гена, кодирующего синтез пептида.

2. Напишите состав антикодоновой петли тРНК.

3. Напишите реакции активации аминокислот.

4. Распишите этапы синтеза пептида на рибосомах.

5. В структуре ДНК и РНК, требующихся для синтеза пептида, укажите количество пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.

6. Какие продукты образуются при распаде этих пуриновых и пиримидиновых. нуклеотидов, входящих в состав ДНК, кодирующей данный пептид.

Ответы:

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание

очно-заочного обучения

«Гормоны»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201_

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Гормоны. Биохимия органов и тканей» дистанционного курса «Биологическая химия»

Гормоны »

Задание 1

Больной Н. для лечения инфекционного полиартрита в течение длительного времени получал преднизолон. Почувствовав улучшение, больной самовольно прекратил прием препарата. Вскоре состояние больного резко ухудшилось. При обследовании у него установили снижение концентрации глюкозы в крови, снижение артериального давления. В моче снизилось содержание 17-кетостероидов. Почему произошло ухудшение состояния больного. Для ответа:

1. Опишите механизм регуляции синтеза и секреции гормона, продукция которого была подавлена у больного в результате длительного приема преднизолона.

2. Назовите причины снижения концентрации глюкозы в крови и 17- кетостероидов, понижения артериального давления.

Ответы:

Задание 2

К врачу обратилась пациентка в возрасте 43 лет с жалобой на внезапно возникающие приступы, сопровождающиеся сильной слабостью, головной болью, чувством голода, нередко онемением в различных частях тела, скованностью в движениях и в то же время возбужденным состоянием. Приступы возникают натощак или через 2-3 часа после приема пищи, при выполнении физической нагрузки. После приема пищи приступ проходит. В крови увеличена концентрация С-пептида. Для какого заболевания характерны перечисленные симптомы? Для ответа:

1. Укажите, какие биохимические исследования, кроме определения концентрации С-пептида, необходимо провести, чтобы установить диагноз.

2. Предположите диагноз, который был поставлен врачом, и объясните молекулярные механизмы развития его симптомов.

Ответы:

Задание 3

Женщина 60 лет обратилась к врачу с жалобами на усталость, зябкость, сонливость, снижение памяти, увеличение массы тела. При обследовании выявлено умеренное ожирение, сухая, холодная кожа и одутловатое лицо. Щитовидная железа не пальпируется. Анализ крови показал: тироксин — 15 нмоль/л, ТТГ — 25 мЕ/л. Объясните причины изменения уровня этих гормонов в крови пациентки. Для ответа:

1. Опишите этапы синтеза йодтиронинов.

2. Как регулируется синтез и секреция йодтиронинов, укажите пути передачи гормонального сигнала в клетки-мишени.

3. Перечислите ткани-мишени, основные физиологические эффекты тироксина.

Ответы:

9//Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание

для студентов 3 курса фармацевтического факультета,

очно-заочного обучения

«Роль Р-гликопротеина в развитии лекарственной устойчивости»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201_

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Фармацевтическая биохимия» дистанционного курса

«Биологическая химия»

Для закрепления теоретических знаний и овладения практическими навыками необходимо выполнить индивидуальное задание

по теме «Роль Р-гликопротеина в развитии лекарственной устойчивости »

Р-гликопротеин – является АТФ зависимым трансмембранным переносчиком и осуществляет транспорт различных цитотоксических веществ из клетки, т.е. их эффлюкс в просвет кишечника, снижая их всасывание. Большинство лекарственных средств (глюкокортикоиды, противоопухолевые препараты, макролиды, статины) являются субстратами Р-гликопротеина. Степень эффективности этих веществ зависит от полноценности функционирования Р-гликопротеина. Поиск селективных ингибиторов Р-гликопротеина являются основой индивидуализированной фармакотерапии.

Выполните индивидуальное задание по следующему плану:

1. Строение Р-гликопротеина.

2. Локализация в клетках.

3. Полиморфизм гена.

4. Субстраты, ингибиторы и индукторы Р-гликопротеина.

5. Роль Р-гликопротеина в первичной и вторичной множественной лекарственной устойчивости.

6. Приведите список используемой литературы.

Ответы:

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание для студентов

3 курса фармацевтического факультета,

очно-заочного обучения

«Катаболизм белка»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201__

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Обмен белков» дистанционного курса «Биологическая химия»

Для закрепления теоретических знаний и овладения практическими навыками необходимо выполнить индивидуальное задание по теме «Катаболизм белка»

Выберите тему из списка,

1. Катаболизм белка куриного яйца

2. Катаболизм белка мяса

3. Катаболизм белка молока

4. Катаболизм соевого белка

5. Катаболизм белка фасоли

6. Катаболизм белков осетровой икры

7. Катаболизм белков красной рыбы

8. Катаболизм белков морепродуктов (креветок)

9. Катаболизм белков мяса кролика

10. Катаболизм белков сыра

Ответ составьте по следующему плану:

1. Дайте характеристику аминокислот, входящих в состав белка, по биологическим функциям.

2. Какова ИЭТ данного белка и что это означает.

3. Предложите метод, с помощью которого можно определить концентрацию белка. Укажите принцип метода.

4. Перечислите и охарактеризуйте специфичность ферментов желудочно-кишечного тракта, способных гидролизовать данный белок. Укажите продукты гидролиза.

5. Опишите механизм всасывания и пути метаболизма аминокислот, полученных при гидролизе белка.

6. Перечислите пути использования этих аминокислот в организме.

7. Напишите реакцию дезаминирования одной из аминокислот, входящих в состав белка. Какие требуются ферменты и витамины для этих процессов?

8. Напишите реакцию декарбоксилирования одной из аминокислот, входящих в состав белка, в результате которых образуются биогенные амины. Какие требуются ферменты и витамины для этих процессов?

9. Какие токсические продукты могут образовываться при избытке данного белка?

10. Напишите две реакции обезвреживания аммиака.

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание

для студентов 3 курса фармацевтического факультета,

очно-заочного обучения

«Энергетический эффект окисления углеводов»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201__

Уважаемые студенты!

Для закрепления теоретических знаний и овладения практическими навыками необходимо выполнить индивидуальное задание

по теме «Энергетический эффект окисления углеводов »

Выберите тему из списка,

при этом номер темы должен соответствовать последней цифре номера зачетной книжки

1. Энергетический эффект анаэробного окисления глюкозы

2. Энергетический эффект полного окисления глюкозы-1-фосфата

3. Энергетический эффект окисления фруктозы

4. Энергетический эффект окисления глицероальдегидфосфата

5. Энергетический эффект окисления диоксиацетонфосфата

6. Энергетический эффект окисления фруктозы-1,6-дифосфата

7. Энергетический эффект окисления галактозы

8. Энергетический эффект окисления мальтозы

9. Энергетический эффект окисления сахарозы

10. Энергетический эффект окисления лактозы

Ответ составьте по следующему плану:

1. Источник и этапы образования данного вещества из углеводов, поступающих с пищей, с указанием ферментов желудочно-кишечного тракта.

2. Пути использования этого вещества в организме.

3. Расписать этапы метаболизма, связанные с образованием НАДН, ФАДН2, АТФ, ГТФ, АТФ.

4. В случае если НАДН образуется в цитоплазме — то указать механизм транспорта в митохондрии на дыхательную цепь, где будет синтезироваться АТФ.

5. Указать способ синтеза АТФ (фосфорилирования): субстратный или окислительный.

6. Полученный энергетический выход сравнить с количеством АТФ, образующимся при полном окислении глюкозы.

Ответы:

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание

для студентов 3 курса фармацевтического факультета,

очно-заочного обучения

«Обмен жирных кислот»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201_

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Углеводы» дистанционного курса «Биологическая химия»

Для закрепления теоретических знаний и овладения практическими навыками необходимо выполнить индивидуальное задание

по теме «Обмен жирных кислот »

Выберите тему из списка, при этом номер темы должен соответствовать последней цифре номера зачетной книжки

1. Распад и синтез миристиновой кислоты

2. Распад и синтез пальмитиновой кислоты

3. Распад и синтез стеариновой кислоты

4. Распад и синтез арахиновой кислоты

5. Распад и синтез лигноцериновой кислоты

6. Распад и синтез олеиновой кислоты

7. Распад и синтез нервоновой кислоты

8. Распад и синтез ленолевой кислоты

9. Обмен линоленовой кислоты

10. Обмен арахидоновой кислоты

Ответ составьте по следующему плану:

1. Укажите продукты, в которых содержится эта кислота.

2. Напишите этапы переваривания жиров в желудочно-кишечном тракте, указав роль желчных кислот, ферментов и механизм всасывания.

3. Перечислите катаболические и анаболические пути использования жирной кислоты.

4. Рассчитайте количество молекул АТФ, которое образуется при b- окислении жирной кислоты.

5. Укажите пути использования ацетил-КоА, образующегося в процессе распада жирной кислоты.

6. Напишите этапы синтеза данной жирной кислоты в организме.

7. Составьте схему синтеза данной кислоты из продуктов метаболизма глюкозы.

Ответы:

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Вы изучили раздел «Биологическое окисление. Дыхательная цепь» дистанционного курса «Биологическая химия»

Для закрепления теоретических знаний и овладения практическими навыками необходимо выполнить индивидуальное задание по теме «Дыхательная цепь »

Выберите субстрат из списка, при этом номер темы должен соответствовать последней цифре номера зачетной книжки

1. a-Кетоглутарат (последняя цифра 1,6)

2. Изоцитрат (последняя цифра 2,7)

3. Пируват (последняя цифра 3, 8)

4. Малат (последняя цифра 4,9)

5. Сукцинат (последняя цифра 5,10)

Ответ составьте по следующему плану:

1. Назовите фермент, катализирующий окисление субстрата.

2. Назовите кофермент (восстановленный эквивалент).

3. На какой участок дыхательной цепи передаст восстановленный эквивалент электроны и протоны.

Анна Провизор / taurusann

Уважаемые коллеги! Так как учеба становится с каждым годом все труднее, предлагаю свои услуги по решению различных фармацевтических дисциплин. Иногда даже при хорошей учебе всего не успеть, поэтому своевременное обращение ко мне поможет предупредить и решить Вам много проблем.

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L -аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L -аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D -аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом :

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи . Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H 2 N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H 2 N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H 2 N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды .

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам - метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные . К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Таблица 3

Стандартные аминокислоты

Аминокислота (тривиальное название)	Условные обозначения			Структурная формула
		Латинское
		трехбук- венное	однобук-венное
НЕПОЛЯРНЫЕ (ГИДРОФОБНЫЕ)
Изолейцин
Фенилаланин
Триптофан
Метионин
ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ
Аспарагин
Глутамин

краткое содержание других презентаций

«Обмен веществ и энергия клетки» - Определение. Пластический обмен. Органы пищеварения. Подготовка учащихся к заданиям открытого типа. Химические превращения. Задания с ответом «да» или «нет». Метаболизм. Обмен веществ. Текст с ошибками. Задание с развернутым ответом. Тестовые задания. Энергетический обмен.

«Метаболизм» - Свойства генетического кода. Молекулярная масса одной аминокислоты. Генетический код. Начальная часть молекулы. Пластический обмен. Транскрипция. Белок. ДНК. Определите длину соответствующего гена. Реакции ассимиляции и диссимиляции. Участок правой цепи ДНК. Дайте определения терминам. Автотрофы. Биосинтез белка. Какую первичную структуру будет иметь белок. Белок, состоящий из 500 мономеров. Трансляция.

««Энергетический обмен» 9 класс» - Глюкоза – центральная молекула клеточного дыхания. АТФ в цифрах. Понятие об энергетическом обмене. Автотрофы. ПВК – пировиноградная кислота С3Н4О3. Структура АТФ. АТФ – универсальный источник энергии в клетке. Превращение АТФ в АДФ. Брожение – анаэробное дыхание. Метаболизм. Энергетический обмен в клетке. Брожение. Энергетический обмен (диссимиляция). Митохондрия. Аэробный этап - кислородный. Суммарное уравнение аэробного этапа.

«Этапы энергетического обмена» - Суммарное уравнение. Типы питания организмов. Процесс расщепления. Метаболизм. Окисление ПВК. Электронтранспортная цепь. Выделение энергии. Цикл Кребса. Дать характеристику реакциям. Окислительное декарбоксилирование. Катаболизм. Аэробное дыхание. Стадии аэробного дыхания. Подготовительный этап. Кислородное расщепление. Солнечная энергия. Где протекает синтез АТФ. Бескислородный этап. Заполните пропуски в тексте.

«Метаболизм углеводов» - Итог цикла Кребса. Триозофосфат изомераза. Сахароза. Хемиосмотическая модель синтеза АТФ. Факторы, влияющие на активность ферментов. Метаболизм. Гликолиз. Альдолаза. Классификация энзимов. Запасание. Этапы окисления глюкозы. Образование разветвлений. Ферменты. Белковые компоненты митохиндриальной ЭТЦ. Энзимы. Основные этапы метаболизма углеводов. Енолаза. Синтез гликогена. Окисление ацетил-КоА до СО2.

«Энергетический обмен веществ» - Процесс энергетического обмена. Гликолиз. Энергия, которая выделяется в реакциях гликолиза. Ферменты бескислородного этапа энергообмена. Судьба ПВК. Молочнокислое брожение. Молочная кислота. Биологическое окисление и горение. Окисление вещества А. Подготовительный этап. Повторение. Горение. Энергетический обмен.

13.. За счет каких связей может образоваться сополимер из двух нижепредставленных пептидов?

а) ала-мет-арг-цис-ала-гли-сер-гли-цис-тре;

б) лиз-глу-арг-цис-арг-гли-тре-сер-лиз-тре-глу-сер.

14. Как, используя биуретовый метод определения белка и сульфат аммония, установить соотношение между альбуминами и глобулинами сыворотки крови?

15. Отношение количества альбуминов к количеству глобулинов в сыворотке крови больного равно 1,5. Рассчитайте содержание глобулинов, если концентрация альбуминов равна 5,0 г%.

16. Назовите две основные конфигурации белковой молекулы и укажите различия между ними.

17. На каком уровне пространственной организации различают белки глобулярные и фибриллярные?

18. Назвать важнейшие группы основных белков.

19. Почему протамины и гистоны отличаются основным характером?

20. Почему протамины и гистоны коагулируют при сильном нагревании только в сильно щелочной среде?

ЗАНЯТИЕ 3 «Химия сложных белков. Определение компонентов фосфо- и нуклеопротеидов»

Цель занятия : ознакомиться с классификацией и структурой сложных белков, в особенности нуклеопротеидов, которым принадлежит ведущая роль в хранении и передаче генетической информации (ДНК и РНК), а также с важнейшим хромопротеидов (гемоглобином).

Студент должен знать :

1. Классы сложных белков, принцип их деления на классы, принцип номенклатуры

2. Химическую природу простетических групп сложных белков.

3. Компоненты простетической группы нуклеопротеидов и хромо­про­теи­дов (в частности, гемоглобина).

4. Пространственную организацию нуклеиновых кислот.

5. Различия в составе и структуре РНК и ДНК

6.Функции ДНК и РНК, виды РНК, их локализацию.

7. Простетическую группу гемоглобина, её компоненты, роль железа в составе гема.

8. Факторы, воздействие которых может вызывать изменения структуры ДНК с информационными последствиями.

Студент должен уметь :

1. Построить (схематически) комплементарную цепь к участку заданного фрагмента одной из цепей ДНК.

2. Определить по результатам качественного анализа гидролизата нук­леи­новых кислот, подвергалась гидролизу ДНК или РНК

3.Различать виды гемоглобина и использовать принятые для них обозначения (оксигемоглобин, восстановленный гемоглобин, карбоксиге­мо­глобин и т.д.

4. Найти ошибки в представляемых для оценки отрезках якобы компле­мен­­тарных цепей ДНК

Студент должен получить представление : о преимущественной ло­кА­лизации в организме человека сложных белков, их биологическом зна­чении, об угрозах, которыми являются для существования видов мута­генные воздействия.

Аудиторная работа

Лабораторная работа (Определение компонентов фосфо-

И нуклеопротеидов)

1. Выделение казеина из молока. Казеин (один из фосфопротеидов) содержится в молоке в виде растворимой кальциевой соли, которая при подкислении распадается, и казеин выпадает в осадок. Избыток кислоты мешает осаждению, так как при значениях рН ниже 4,7 (изоэлектрическая точка казеина) молекулы белка перезаряжаются, и казеин вновь переходит в раствор.

Ход работы. К 2 мл молока добавить равный объем дистиллированной воды и 2 капли 10%-ной уксусной кислоты. Казеин, выпадающий в виде хлопьев, собрать на фильтре и промыть водой.

Гидролиз нуклеопротеидов

Ход работы. В круглодонную колбу поместить 1 г дрожжей, добавить 20 мл 10%-ного раствора серной кислоты и столько же дистиллированной воды. Колбу закрыть пробкой с обратным холодильником и кипятить под тягой 1,5 ч при слабом нагревании. Жидкость охладить, довести дистиллированной водой до исходного объема, фильтровать. Фильтрат использовать для следующих качественных реакций:

а) биуретовая реакция (для обнаружения полипептидов). К 5 каплям полученного гидролизата прибавить 10 капель 10%-ного раствора едкого натра и 1 каплю 1%-ного раствора сернокислой меди. Жидкость окра­шивается в розовый цвет;

б) серебряная проба (для обнаружения пуриновых оснований). К 5 каплям гидролизата прилить 5 капель 2%-го аммиачного раствора азот­нокислого серебра. Через 3-5 мин выпадает небольшой бурый осадок серебряных соединений пуриновых оснований;

в) качественная реакция Молиша (для обнаружения пентозной группировки). К 10 каплям гидролизата прилить 2 - 3 капли 1%-ного раст­вора тимола в этаноле, перемешать и по стенке опустить равный объем концентрированной серной кислоты - отчетливое красное кольцо;

г) молибденовая проба (для обнаружения фосфорной кислоты). К 5 каплям гидролизата прилить 5 капель молибденового реактива и кипятить несколько минут. Появляется лимонно-желтое окрашивание, а при охлаж­дении - желтый кристаллический осадок комплексного соединения фосфорномолибденовокислого аммония.

Дать обоснованные ответы предложенные ниже задания:

1. Какие структурные компоненты входят в состав ДНК? В какой пос­ледо­вательности связаны они между собой?

2. Построить комплементарную цепь к участку. представленного ниже фрагмента ДНК (- А - Г - Г - Ц - Т- Г-Т) так, чтобы образовавшаяся цепь представляла собой фрагмент РНК:

3. Построить комплементарную цепь к участку одной из цепей ДНК, представленному ниже:

-А - Г - Г - Ц - Т -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4.Найдите ошибки в представленном ниже фрагменте ДНК:

-Т - У - А - У - Ц - Т - Т - Г-

: -: - : - : : : : :

А - А - Т - А - Г - А - А - У-

5. Олигонуклеотид гидролизовали двумя способами. В первом случае в гидролизате определили мононуклеотиды А, Г, Ц и Т (последний находится в гидролизате в количестве, превышающем остальные в 2 раза), а также динуклеотиды Г - А, А - Т и Т - Т . Во втором случае, наряду со свободными нуклеотидами нашли динуклеотид Г - Ц .

Определите последовательность нуклеотидов в исходном продукте?

6. Исследуемый раствор обнаруживает положительную биуретовую реакцию, образует осадок при кипячении и добавлении концентри­рованных минеральных кислот, а также сульфосалициловой кислоты.

Составить план исследования, цель которого - выяснить, находятся в растворе простой или сложный белок. Если обнаружится сложный белок, как установить (или исключить), что он является гемоглобином.

7. Объяснить, на чем основано деление сложных белков на классы.

8. Дать краткую характеристику всех классов сложных белков.

9. Запомнить структурные формулы простетических групп нуклеиновых кислот.

10. Охарактеризовать азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот и перечислить различия между ДНК и РНК (по локализации, структуре, функциям).

11. Назвать минимальный информационный элемент в структуре ДНК и РНК.

12. Усвоить, как реализуется роль ДНК и РНК как источников информации.

13. Назвать две подгруппы хромопротеидов и различия между ними.

14. Закрепить представление о структуре гемоглобина (изучить компоненты белковой части и компоненты гема, а также их роль в основной функции гемоглобина).

ЗАНЯТИЕ 4 (итоговое)

При подготовке к итоговому занятию проконтролировать усвоены ли Вами раздел «Строение и функции белков» с помощью следующих вопросов (при подготовке использовать материалы лекций и учебники):

1. Сформулировать понятие «Жизнь», включая в определение все элементы, являющиеся предметом биохимии.

2. Определить предмет биохимии и перечислить вопросы, которыми занимается эта наука.

3. Назвать важнейшие надмолекулярные образования живого и группы молекул, их составляющие

4. Дать определения класса «Белки»

5. ­Дать определение класса «Аминокислоты».

6. Написать структурные формулы всех трипептидов, которые можно построить из гистидина, аланина и валина.

7. Какие из приведенных ниже пептидов являются кислыми, основными или нейтральными и указать общий электрический заряд каждого из них.pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; his-glu.

8. Перечислить известные вам подходы к классификации белков

9. Назвать группы белков, различающиеся по составу.

10. Назвать группы белков, различающиеся по трехмерной структуре.

11. Назвать группы сложных белков.

12. Продолжить фразу «Потеря нативной конформации под воздействием химических, физических и других факторов без нарушения аминокислотной последовательности - это.........»

13. Перечислить типы химических связей, разрушающихся при денатурации.

14. Перечислить в логической последовательности действия, необходимые для выделения белков из тканей.

15. Изобразить структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав мононуклеотидов.

16. Изобразить структурные формулы АМФ, ГМФ, ЦМФ, ТМФ и УМФ.

17. Изобразить способ связи между мононуклеотидами в полинуклеотиде.

18. Назвать различия между ДНК и РНК по составу, структуре, локализации и функции.

19. К какому типу белков относится гемоглобин?

20. Назвать структурные особенности глобина.

21. Изобразить структурную формулу гема, назвать связи между гемом и глобином.

22. Чем обусловлено многообразие функций белков?

23. Перечислить биологические функции белков.

Тема: «Природа и свойства ферментов» (занятия 5-9)

Цель: изучить химическую природу, функции и свойства биологических катализаторов – ферментов.

Значение темы. Обмен веществ – обязательная и важнейшая особенность живых организмов – слагается из множества разнообразных химических реакций, в которые вовлекаются соединения, поступающие в организм извне и соединения, имеющие эндогенное происхождение. В процессе изучения данного раздела дисциплины усваивается то, что все химические реакции в живом протекают при участии катализаторов, что катализаторы в живом (ферменты или энзимы) являются веществами белковой природы, что свойства ферментов, их поведение зависит от характеристик среды.

При изучении этого раздела приобретаются также сведения о том, как в целостном организме регулируется активность ферментов, и создаются общие представления о связи ряда патологических процессов с изменением активности или количества ферментов, сведения о принципах количественной характеристики ферментов, об их использовании в диагностических и терапевтических целях.